Novas descobertas sobre a vaca louca

Em 1997, o neurologista norte-americano Stanley Prusiner ganhou o Prêmio Nobel de Medicina por identificar e caracterizar uma proteína, nomeada por ele como príon, como sendo o agente causador das encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET), grupo de doenças neurodegenerativas do qual faz parte a moléstia conhecida como doença da "vaca louca”. Quase uma década depois, uma descoberta da bioquímica Yraima Cordeiro, do Departamento de Fármacos da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), pode dar uma importante contribuição aos estudos da encefalopatia espongiforme. O novo estudo observou ser a interação do príon com moléculas de DNA que leva a proteína a adquirir uma nova forma, a qual seria responsável pela indução da doença. A hipótese de Prusiner, aceita até hoje, é de que a proteína adquire a forma indutora da doença por meio de uma conversão espontânea. O que há de pioneiro na pesquisa empreendida por Yraima e equipe é a proposta de que a interação ácido nucléico/príon pode ter relevância biológica no processo de conversão do príon. Portanto a hipótese proposta por Prusiner (proteína como único agente causador) pode não ser verdade absoluta. O grupo brasileiro propõe que outros fatores (no caso, uma molécula de ácido nucléico) podem auxiliar ou catalisar essa conversão. A encefalopatia espongiforme, ou doença de príon, é a única doença neurodegenerativa que pode ser transmitida de uma pessoa a outra. Existem três tipos de doenças humanas já descritas causadas pela proteína: a doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD), a síndrome de Gerstmann-Streussler-Scheinker (GSS) e a insônia familiar fatal (FFI). A CJD apresenta uma forma variante (vCJD) que é a doença que foi transmitida a humanos a partir da ingestão de carne bovina contendo príon. A grande maioria dos casos de doenças de príon em humanos é de origem esporádica, ou seja, ocorre a conversão espontânea da forma normal do príon para a forma que causa a doença, mas tanto a GSS quanto a FFI têm casos hereditários. Praticamente todos os casos de CJD não envolvem mutações no genoma, embora haja relatos de CJD familiar. O próximo passo do estudo é investigar o efeito de outras moléculas biológicas sobre a proteína príon. Fonte: Agência FAPESP. Em 3 de outubro de 2006.
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